v. 32 n. 1 (2019): Revista ION
Artigos

Avaliação da hidrólise alcalina-enzimática para obter de colágeno hidrolisado de aparas de couro curtido

Juan Sebastián Vallejo Rodríguez
Universidad Libre
Leidy Yaneth Almonacid Jiménez
Universidad Libre
Rafael Nikolay Agudelo Valencia
Universidad Libre
Javier Adolfo Hernández Fernández
Universidad Jorge Tadeo Lozano
Óscar Leonardo Ortiz Medina
Universidad Libre

Publicado 2019-09-02

Palavras-chave

  • Colagénio,
  • hidrólise enzimática,
  • aparas couro curtido.

Como Citar

Vallejo Rodríguez, J. S., Almonacid Jiménez, L. Y., Agudelo Valencia, R. N., Hernández Fernández, J. A., & Ortiz Medina, Óscar L. (2019). Avaliação da hidrólise alcalina-enzimática para obter de colágeno hidrolisado de aparas de couro curtido. REVISTA ION, 32(1), 55–62. https://doi.org/10.18273/revion.v32n1-2019005

Resumo

As aparas de couro curtido representam o resíduo sólido gerado durante o estágio de redução de couro como parte do curtimento e tingimento de peles, este resíduo representa um risco para o meio ambiente no momento de sua disposição final; devido ao alto teor de cromo, situação que torna necessária a avaliação de alternativas para o tratamento desses. No processo experimental, a hidrólise enzimática do chip foi utilizada para obtenção de colágeno hidrolisado, as variáveis ou fatores de processo utilizados foram pH (8 e 10), tempos de reação (11 a 13 horas) e dose da enzima AZUL G -Dupont Internacional (0.00001 kg, 0.0000125 kg y 0.000015 kg). Os resultados experimentais permitiram determinar que as condições ótimas para obtenção de colágeno hidrolisado em seu maior teor foram pH 10, dose enzimática de kg e 12.5 horas de tempo de reação para obter uma concentração de colágeno hidrolisado de 1.828 kg/m3 correspondente a uma recuperação de 9.14 % em massa em relação à massa de lascas de couro curtido utilizada para cada ensaio.

Downloads

Não há dados estatísticos.

Referências

[1] Reyes Mena CM. Recuperación de Colágeno Libre de Cromo de los Residuos Sólidos Postcurtición en la Industria del Cuero. Quito; 2016.

[2] Secretaría Distrital de Ambiente, Guía de producción más limpia para el sector curtiembres de Bogotá Enfoque en vertimientos y residuos; 2015.

[3] Carrion N, Macias A. Formulación del plan de gestión integral de residuos peligrosos e implementación del registro para la curtiembre Galindo del PIESB; 2008.

[4] Rojas Amaya Z. F. V. Estudio económicofinanciero del aprovechamiento de las grasas extraídas del residuo de descarne ‘unche’ derivado del proceso de curtición en el municipio de Villapinzon-Cundinamarca.Bogotá D. C: 2010.

[5] Díaz A, Jiménez J, Pérez M, Narváez PC. Planteamiento y evaluación de las aplicaciones de los productos obtenidos en la hidrólisis alcalina productos obtenidos en la hidrólisis alcalina de las virutas de cromo generadas durante el procesamiento del cuero. Ing. e Investig. 2006;26(3):50–7.

[6] Lacoste A, Prez L. Obtención de un adhesivo como sustituto de materiales ureicos. vol. XI, pp. 1–11; 2007.

[7] Ferreira MJ, Almeida MF. Recycling of Leather Waste Containing Chromium -A Review. Sci. Technol. 2004;5(4):1–39.

[8] Cabeza LF, et al. Processing of leather waste: Pilot scale studies on chrome shavings. Isolation of potentially valuable protein products and chromium. Waste Manag. 1998;18(3):211–8.

[9] Jordán Núñez MF. Obtención de colágeno por hidrólisis alcalina-enzimática del residuo de ̈Wet Blue ̈ en el proceso de curtición.Riobamba- Ecuador; 2011.

[10] Nieto A, Pedreza A. Evaluación del proceso enzimático para la producción de hidrolizado de colágeno a partir de las virutas de cuero ̈Wet Blue ̈. Universidad de Bogotá Jorge Tadeo Lozano; 2017.

[11] INESCOP. Hidrólisis enzimática de rebajaduras de cuero WET-BLUE para la recuperación de agentes colagénicos; 2015.

[12] Benítez R, Albert I, Pagan J. Acta bioquímica clínica latinoamericana. Acta bioquímica clínica Latinoam. 2008;42(2):227–36.

[13] Goicoechea MC, De Zan MM, Candioti HLV. Metodología de la superficie de respuesta (rsm) diseño experimental y optimización de sistemas con múltiples respuestas; 2016.

[14] Genencor International Inc. Genencor Blue G Enzyme; 2004.

[15] Bradford MM. A Rapid and Sensitive Method for the Quantitation of Microgram Quantities of Protein Utilizing the Principle of Protein-Dye Binding; 1976.

[16] Vicéns J, Ainhoa O, Sánchez H, Medina Moral E. Análisis de Varianza (ANOVA); 2005.

[17] Gutierrez Pulido H. and De la Vara Salazar R. Análisis y Diseño de Experimentos, Segunda ed.; 2007.

[18] Lomonte Vigliotti B. Manual de Métodos Inmunológicos; 2007.

[19] Applied Biological Materials Inc. Manual Instruction: Protein Markers-G266. Opti-Protein XL Marker; 2018. [Online]. Available: https://www.abmgood.com/Prestained-Color-Protein-Ladder-Broad-Range.html#references. [Accessed: 14-Mar-2019].

[20] Escuela de Química. Hoja de seguridad Albúmina de suero bovino MSDS; 2016.

[21] García Pérez HM. Electroforesis en geles de poliacrilamida: fundamentos, actualidad e importancia. pp. 31–41; 2000.

[22] Rouzaud-Sández O, Pacheco-Aguilar R, Sotelo-Mundo RR, Ezquerra-Brauer JM, Torres-Arreola W. Caracterización parcial del colágeno extraído a partir del manto, aleta y tentáculos de calamar gigante (Dosidicus gigas) Partial characterization of collagen from mantle, fin, and arms of jumbo squid. (Dosidicus gigas). Cienc. y Tecnol. Aliment. 2009;6(2):101–8.

[23] Gómez Lizárraga K, Piña Barba C, Rodríguez Fuentes N. Obtención y caracterización de colágena tipo I a partir de tendón bovino. Superf. y Vacío. 2011;24(4):137–40.

[24] Serrano Gaona JC. Estandarización de un proceso de extracción de colágeno a partir de los residuos de fileteo de tilapia (Oreochromis sp) y cachama (Piaractus brachypomus) / Standardization of a process for extracting collagen from filleting waste from tilapia (Oreochromis) p. 85; 2011.