Resumo
RESUMEN
Los carbohidratos presentes en alergenos derivados de plantas e invertebrados, en algunos casos, contienen epítopes que reaccionan con anticuerpos tipo IgE. Esta reactividad es mediada por la presencia de los residuos de a) (1,3)-fucosa y b) (1,2)-xilosa unidos al núcleo de manosa, los cuales están ampliamente distribuidos en plantas e invertebrados, pero no se encuentran en los mamíferos. La exposición al polen y a la picadura de abejas, inducen la producción de anticuerpos IgE contra epítopes de carbohidratos. Estos anticuerpos presentan reactividad cruzada con carbohidratos de estructura similar presentes en pólenes, en alimentos de origen vegetal y en invertebrados. Muchos casos de reactividad cruzada en los que están involucrados los epítopes de carbohidratos no están acompañados de síntomas clínicos, sugiriendo que los anticuerpos IgE dirigidos contra estos epítopes no tienen relevancia clínica. Estos anticuerpos producen resultados falsos positivos en pruebas de diagnóstico para alergia al polen y a los alimentos. Sin embargo, los alergenos Cup a 1, Lyc e 2 y Api g 5 poseen epítopes de carbohidratos, los cuales parecen ser importantes en casos de alergia al cedro, al tomate y al apio, respectivamente. Dichos epítopes inducen la degranulación de basófilos, por lo que podrían jugar papel en la inducción de síntomas clínicos. Los alergenos recombinantes producidos en sistemas de expresión procariotas carecen de los epítopes de carbohidratos, por lo que no serían los reactivos apropiados para el diagnóstico de alergia a los alergenos mencionados. Se necesitan más estudios para establecer la verdadera importancia de los epítopes de carbohidratos en las manifestaciones clínicas de las alergias.
Palabras Clave: Alergenos, Alergia, Alergenos recombinantes, CCDs, Epítopes, IgE
ABSTRACT
The carbohydrates in allergens from plants and invertebrates may contain epitopes that bind to IgE. This binding involves the presence of glycans carrying a (1,3)-fucosyl and b(1,2)-xilosyl residues, which are distributed in plants and invertebrates but mammals. The exposure to pollen and the bee stings induce the production of specific IgE antibodies against carbohydrate epitopes, these antibodies show cross-reactivity with carbohydrates of similar structure present in pollen, vegetable foods and invertebrates. Many cases of cross-reactivity that involve carbohydrate epitopes did not show clinical symptoms, suggesting that IgE antibodies to these epitopes are not of clinical relevance. IgE antibodies to carbohydrate epitopes produce false-positive test results for pollen and food allergy. However, Cup a 1, Lyc e 2 and Api g 5 allergens have carbohydrate epitopes, which seem to be important in cases of allergy to cedar, tomato and celery, respectively, because they induce basofil degranulation, having probably a role in the manifestation of clinical symptoms. Recombinant allergens obtained in prokaryotic expression systems lack carbohydrate epitopes; therefore, they are not appropriate for diagnosis of allergy due to the mentioned allergens. Further studies are needed to establish the real importance of the carbohydrate epitopes in the clinical manifestation of allergy diseases.
Key words: Allergens, Allergy, CCDs, Epitopes, IgE, Recombinant allergens
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